前言
1.1研究背景
丝素蛋白是蚕丝纤维除去丝胶后的可降解高分子结构蛋白，它具备优异的生物安全性和结构特点，广泛用于生物医疗、化妆品和材料领域。丝素蛋白材料的分子结构中含有大量的beta;-折叠结构，这种结构决定了丝素蛋白体内分子的晶体含量和强度，通过控制材料内的晶体含量即可控制材料的各种材料属性，提供更优异的机械性能，更长的降解时间以及可控的药物释放速率等。
1.2立题依据
丝绸因其光泽和机械性能而在纺织工业中广为人知。几个世纪以来，桑蚕的丝纤维都被成功地用作缝合线。因此，作为一种天然的、独特的纤维蛋白，家蚕丝因其优异的形态灵活性、生物降解性以及较低的炎症和免疫原性反应而成为人们关注的潜在生物材料。丝素蛋白纳米纤维是丝素蛋白纳米结构之一，具有良好的生物相容性和生物可降解性，良好的机械性能和吸湿性能，可作为新型功能材料，其潜力巨大，在光电子学，能源与环境，生物医学等领域都有不错的前景。
文献综述
2.1丝素蛋白简介
蚕丝蛋白含量约占蚕丝的 70%～80%，含有 18 种氨基酸，其中甘氨酸（Glycine）、丙氨酸（Alanine）和丝氨酸（Serine）约占总组成的 80%以上，并以 GAGAGS 方式排列成结晶区，其他氨基酸则主要存在于无定形区域。一般认为，蚕丝蛋白结构由重链（~391 kDa）与轻链（~28 kDa）以及糖蛋白 P25（~25kDa）组成。重链与轻链相互以二硫键链接，然后再与糖蛋白 P25 通过疏水键等非共价作用结合。蚕丝蛋白通常存在两种结晶型，即结晶前水溶性的 I 型（Silk I）和已经形成beta;折叠结构的 II 型（Silk II）；也有将蚕丝蛋白在水/空气界面自然形成的螺旋结构称作 III 型（Silk III）。不同晶型的丝蛋白之间相互排列，形成微纤维结构；多根微纤维相互组成纤维束结构，由丝胶蛋白粘附包裹而形成天然蚕丝结构。
2.2丝素蛋白的性质
丝素蛋白主要由三个亚单元组成:H链(即重链,约5112个氨基酸残基,分子量 350KDa);L链(即轻链,约24个氨基酸残基,分子量25.8KDa);糖蛋白P25(203个氨基酸残基,分子量23.55KDa,附加3个寡糖链),分子比H:L:P52为6 6:1'结晶区与非结晶区交互排列构成H链,它与L链由各自C末端的二硫键相互连接,形成复合体H-L, P52糖蛋白以非共价参与H-L复合体,这样就形成了丝素的基本单位,其分子量大约2286KDa。
蛋白质的构象主要分为三种:无规线团(random coil);alpha;-螺旋(alpha;-helix)和beta;-折叠(beta;-sheet)构象,其中beta;-折叠构象又分为平行beta;-折叠和反平行beta;-折叠两种构象。反平行beta;-折叠构象由于分子链段间的组装最好,能量处于最低状态,因此也最稳定。
以上是毕业论文文献综述，课题毕业论文、任务书、外文翻译、程序设计、图纸设计等资料可联系客服协助查找。
