持续性内切酶突变体D70Q/S235W的酶学性质及水解产物研究文献综述-文献综述网

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1. 研究背景纤维素是地球上分布最广、储量最丰富的可再生资源，其高效的生物转化对实现人类社会的可持续发展具有重要意义[1]。

纤维素的完全降解需要内切葡聚糖酶、外切葡聚糖酶和β-葡萄糖苷酶等一系列酶的协同作用，然而水解过程中需要的酶种类多、用量大，导致的酶成本过高等问题仍然是限制纤维素转化技术商业化的一个重要瓶颈[2]。

持续性内切酶（Processive endoglucanase）作为一种特殊的双功能纤维素水解酶，不但具有内切葡聚糖酶的水解特性，还表现出外切葡聚糖酶持续性水解的能力，为减少纤维素降解的酶成本提供了可能[3]。

但目前发现的持续性内切酶活性仍较低，前期实验室通过蛋白质工程改造获得了酶活力显著提高的持续性内切酶突变体D70Q/S235W。

然而绝大多数酶类是具有催化活性的蛋白质，构成酶分子的氨基酸残基种类和序列决定了酶的高级结构及其不同环境条件下的催化性能。

这些氨基酸残基的微小变化往往不仅能改变酶的催化能力，而且会改变酶的酶学性质。

2.持续性内切纤维素酶的研究进展近年来，研究者发现了一类特殊的双功能性纤维素水解酶，其同时具有内切酶和外切酶的催化特性，并将其定义为持续性内切纤维素酶（Processive endoglucanase）。

这类酶首先在细菌Saccharophagus degradans中被发掘到，Watson等[4]发现S. degradans表达的三种内切葡聚糖酶Cel5G、Cel5H以及Cel5J在水解底物CMC表现其内切葡聚糖酶性质的同时还能够对Avicel等不溶性底物进行降解表现其外切葡聚糖性质。

然而，S. degradans的基因组序列中却并不存在外切葡聚糖酶的基因。

持续性内切纤维素酶的发现为纤维素的协同降解提供了新的途径。

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