肌红蛋白S92A/A94C/Y146S三点突变体结构功能学研究文献综述

 2022-11-05 15:34:52

文 献 综 述

肌红蛋白S92A/A94C/Y146S三点突变体结构功能学研究的现状与发展

  1. 肌红蛋白的功能与结构

肌红蛋白（Mb）广泛存在于脊椎动物的心脏肌和骨骼肌中，由一条含有153

个氨基酸残基的多肽链和辅基血红素组成。主要生理功能是为生命有机体存储氧

和促进氧在细胞中的扩散[1]。

在1963年Kendrew J 和他的同事首次提出了肌红蛋白的结构。肌红蛋白的三级结构的测定是蛋白质结构中的一个突破。肌红蛋白的相对分子量为16700，含153个氨基酸残基，其主链的75%折叠成alpha;-螺旋构象[2]。因为具有极性的氨基酸残基几乎全部分布在分子表面，可与水结合，因而肌红蛋白具有可溶性。而非极性残基分布在分子内部，使内部呈一个疏水空穴。利用X-射线衍射和氙绑定技术证实肌红蛋白分子中有4个高度被保护的空穴，这些空穴使肌红蛋白分子集中并向辅基血红素方向结合。

  1. 肌红蛋白的分离纯化过程

为了研究Mb S92A/S94C/Y146S 三点突变蛋白的分子结构、功能和某些性

质需要纯的、均一的蛋白样品，这就需要高效、可靠的蛋白质分离纯化方法。肌

红蛋白在540nm、580nm区域有特征吸收峰，而在560nm处呈现低谷。这一特

点作为纯度鉴定的一个标准[3]。本课题对提取出的肌红蛋白样品用65%~100%

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