1、前言
除了广泛研究的纤维素、几丁质这两类天然的多糖基高分子，动物丝也是大自然赋予人类的另一类蕴藏极为丰富的蛋白基高分子。在众多的天然高分子材料中，动物丝作为一种特殊的天然蛋白质纤维，兼具了强度与韧性的完美平衡，且具有良好的生物相容性、生物可降解性、和优越的吸湿性及机械性能。丝素蛋白纳米纤维作为蚕丝的基本结构，是动物丝纤维中最关键的纳米元素之一，具有作为新型功能材料的前景。丝素蛋白纳米纤维本身具有缺陷，如在干态下硬而脆、降解速率难控制等，限制其应用范围。为了提高基于丝素蛋白纳米纤维新型材料的性能，越来越多的研究将其与其他材料进行共混纺丝。此外，再生丝素蛋白材料力学性能始终难以媲美天然丝素纤维，主要原因是在溶解天然丝素纤维的过程中，高浓度盐溶液破坏了丝素蛋白原有的层级结构。因此，改善再生丝素材料力学性能已成为丝素蛋白生物材料领域的重要研究课题。如将一些高分子物质与丝素蛋白进行共混，以达到改善丝素材料力学性能的目的。除此之外，向再生丝素蛋白材料中添加微/纳米级别的物质，同样可以制备力学性能优越的材料。
近年来，探索丝素蛋白的新特性以制造更高价值的产品是最具活力的科研领域之一。目前已经发现很多潜在并且颇具实用性的特性：良好的血液相容性、细胞相容性、较低的免疫排斥反应以及可生物降解性。这些特性被不断地尝试着应用于各种各样的生物科学领域。
2、文献综述
2.1 丝素蛋白
2.1.1 丝素蛋白的组成和结构
丝素纤维直径约为10-25 mm，由两种蛋白质组成：轻链（26 kDa）和重链（390 kDa），它们以1:1的比例存在，并由单个二硫键连接[1]。丝素蛋白的氨基酸组成主要由甘氨酸（Gly）（43%）、丙氨酸（Ala）（30%）和丝氨酸（Ser）（12%）[1]组成。重链由12个域组成，形成丝绸纤维中的结晶区，这些域中间穿插着不重复的主要序列，从而在纤维中形成较少的有组织域。纤维中的晶体结构域由Gly-X重复序列组成，X为Ala、Ser、Threonine（Thr）和Valine（Val）[2]。晶体形成域由平均381个残基组成（第七个域的596个，第12个域的36个）。每个结构域由亚结构域六肽组成，包括：GAGAGS、GAGAGY、GAGAGA或GAGYGA，其中G是甘氨酸，A是丙氨酸，S是丝氨酸，Y是酪氨酸。这些子结构域以四肽为一段，如GAAS或GAGS[1,2,3]。纤维蛋白重链的较少结晶形成区域，也称为连接体，长度在42到44个氨基酸残基之间。所有的连接体都有一个相同的25个氨基酸残基（非重复序列），它是由结晶区域中不带电氨基酸组成的[2]。主要序列为疏水蛋白与天然共嵌段聚合物而设计[4]。
2.1.2 丝素蛋白的特征与性能
力学性能：天然蚕丝纤维的初始模量为5-12 GPa，断裂强度为500 MPa，断裂伸长率为19％；脱胶蚕丝纤维的初始模量为15-17 GPa，断裂强度为610-690 MPa，断裂伸长率为4％-16％。与天然丝素纤维相比，再生丝素材料力学性能有所下降，主要是因为，在溶解天然丝素纤维的过程中，高浓度的中性盐溶液破坏了丝素蛋白分子原有的一些结构。所以，改善再生丝素材料力学性能已成为丝素蛋白生物材料领域的一大研究课题。推测如果把高分子物质，比如聚乙二醇、聚 己内酯、聚乙烯醇等，与丝素蛋白进行共混，从而达到改善丝素材料力学性能的效果。除此之外，向再生丝素蛋白材料中添加微／纳米级别的物质，也可以制备力学性能增强的丝素材料。除了制备材料和方法的影响，丝素蛋白分子还受到外界物理（温度、射线等）或化学因素（酸、碱、氧化剂等）的影响，会产生物理、化学性质的变化。温度、射线等会使蚕丝变黄、力学性能下降；酸、碱会促使蚕丝发生水解；氧化剂会氧化氨基酸侧链。其复合材料的力学性能不仅取决于个体 的特性组件，还取决于界面之间构成材料的兼容性。
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