重组水蛭素融合蛋白在大肠杆菌中表达研究文献综述

 2021-10-26 22:33:29

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水蛭素简介1884年,Haycraft首次在欧洲医用水蛭的唾液腺里发现了一种生物活性物质水蛭素;1927年,Shionoya最先把它作为抗血栓的有效药物来进行研究;1955Markwardt指出其为蛋白物质,并命名为水蛭素。

水蛭素(Hirudin)是水蛭(Leech)及其唾液腺中已提取出多种活性成分中活性最显著并且研究得最多的一种成分,是由65个或66个氨基酸残基组成的单链多肽,相对分子质量为7000Dalton。

水蛭素的N末端有3对二硫键,使N末端肽链绕叠成密集的环肽结构,对蛋白结构起稳定作用。

其N末端含活性中心,能识别底物即凝血酶碱性氨基酸富集位点,并与之结合。

C末端富含酸性氨基酸残基,最后9个氨基酸中有6个为酸性氨基酸(如图1)。

水蛭素N末端能与凝血酶的活性位点结合,阻断凝血酶发挥活性作用,中间疏水结构区域与凝血酶的非极性结合位点互补,富含酸性氨基酸的C末端与带正电的凝血酶识别位点发生静电作用,三者协同作用,专一而又高效的抑制凝血酶,阻止凝血酶与底物发生作用。

动物试验与临床研究表明,水蛭素能高效抗凝血、抗血栓形成,以及阻止凝血酶催化的凝血因子活化和血小板反应等进一步血瘀现象。

此外,它还能抑制凝血酶诱导的成纤维细胞的增殖和凝血酶对内皮细胞的刺激。

与肝素相比,它不仅用量少,不会引起出血,也不依赖于内源性辅助因子;而肝素则有引起出血的危险,在弥漫性血管内凝血的发病过程中抗凝血酶III往往减少,这将限制肝素的疗效,采用水蛭素会有较好的效果。

SUMO蛋白及SUMO融合技术SUMO是由100多个氨基酸残基组成,相对分子量(Mr103)约为12的类泛素样小分子蛋白质的总称。

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