GAA酶浓与酶活力的测定方法文献综述

 2023-01-10 04:01

[文献综述]

摘要: alpha;-葡萄糖苷酶(GAA)作用广泛,其研究多年来一直受到重视。GAA属于溶酶体酶。其作用是使低聚糖和糖原分解成葡萄糖,是溶酶体中糖原降解所必需的酶,该酶缺乏时导致大量的糖原累积在溶酶体中,从而引起骨骼肌、心肌、肝脏等多种组织的损伤。对于GAA的酶浓及酶活的测定研究对于进一步了解GAA的性质有较大的帮助,对于社会和研究水平的推动也有一定意义。

关键字:alpha;-葡萄糖苷酶;酶浓;酶活

正文

课题背景

alpha;-葡萄糖苷酶(alpha;-g lucosidase , EC 3 .2 .1 .20)又叫alpha;-D-葡萄糖苷水解酶, 以前称作麦芽糖酶(maltase)[1]。alpha;-葡萄糖苷酶为淀粉水解酶类中的一种,主要在细胞外起作用[2], 是一类能够从含有alpha;-糖苷键底物的非还原端催化水解alpha;- 葡萄糖基酶的总称,广泛存在于自然界生物体内,种类繁多,性质各异[4]。它从多糖的非还原末端水解底物的alpha;-葡萄糖苷键,产生alpha;-D-葡萄糖,通常把它们归类于水解酶第3 类,主要水解二糖、低聚糖、芳香糖苷,能以蔗糖和多聚糖为底物[5]。同时,它还具有转糖苷作用,可将低聚糖中的alpha;-1,4-糖苷键转化成alpha;-1,6-糖苷键或其他形式的链接[3],从而得到非发酵性的低聚异麦芽糖或糖酯、糖肽等[2]

1 alpha;-葡萄糖苷酶的理化性质

1.1 相对分子量

不同来源的alpha;-葡萄糖苷酶的相对分子质量差异很大。即使是同一菌属的不同菌株或同一植物组织中的不同alpha;-葡萄糖苷酶的相对分子质量也存在显著差异[6],一般均介于40 000~150 000 之间[7,8]

1.2 等电点及最适pH

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