界面突变对SpyTag/SpyCatcher环化提高酶热稳的影响研究文献综述

 2022-01-06 08:01

全文总字数:5930字

文献综述

文 献 综 述1.概述众所周知,蛋白质 (酶) 在生物体内等温和条件下能够较好地发挥其生理作用。

但随着工业生产中酶的广泛应用,酶在工业条件 (如高压、高温、高机械强度、金属离子、有机溶剂) 下,极易发生构象改变从而失去活性的缺点也逐渐暴露。

如何构建既具有稳定结构又具有较高活性的酶成为研究者关注的焦点。

较早前有研究者发现了大量天然合成的环肽。

这种环化结构使得天然环肽类物质具有较高的热稳定性和结构稳定性,同时具有抗水解、在化学变性剂条件下能保持完整生物活性的特性。

随着蛋白质构效关系研究的深入,环肽结构的稳定性为线性蛋白的改造以提高其稳定性的研究奠定了基础。

酶环化后稳定性会得到很大的提高。

酶的环化有一个高效的方法是通过酶和捕收器标签复合物的紧密接触来在界面引入了显著的相互作用使酶环化以此来改变酶的性质。

,SpyTag/SpyCatcher系统在生物材料、医学等方面也发挥了重要的作用,如与蛋白质形成网状的生物材料,可以包裹活性胚胎干细胞等,防止其失活,同时可增强癌细胞捕获,作为药物缓释/输送材料、获得构型蛋白、蛋白质-RNA互作等,由于其效果显著、使用便捷、适用范围广等优点,异肽键介导的分子环化技术已成为国际上的研究热点。

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