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文 献 综 述（一）亮氨酸脱氢酶简介亮氨酸脱氢酶（Leucine Dehydrogenase,LDH.EC 1.4.1.9）是一种NAD －依赖型的氧化还原酶，它可逆地催化L－亮氨酸和一些支链L－氨基酸反应生成对应的酮酸及其类似物。
该酶在芽孢杆菌中有较高表达水平， 主要参与支链 Ｌ－氨基酸的体内代谢。
Sanwal 和Zink[1]于1961年首先在芽孢杆菌属的Bacillus cereus发现并纯化了亮氨酸脱氢酶。
Hermier等[2]的研究表明其在芽孢杆菌的芽孢形成过程发挥了非常重要的作用。
另外，亮氨酸脱氢酶可用于支链脂肪酸及其酮酸类似物的测定[3]。
该酶用于脲酶亮氨酸脱氢酶偶联法测定血清尿素，具有较好的抗内源氨干扰能力【4】。
Oki等 ［5］ 发现结晶型的亮氨酸脱氢酶对Ehrlich腹水癌显示抗肿瘤活性。
高活性亮氨酸脱氢酶菌种筛选高活性亮氨酸脱氢酶已被筛选出来（见表一）【6】Bacillus cereus和 Bacillus sphaericus属于常温菌种，但从其体内分离的到的亮氨酸脱氢酶均有较高的热稳定性。
从嗜热菌种中分离的亮氨酸脱氢酶具有更高的热稳定性。
来自Clostridium thermoaceticum厌氧嗜热菌中的亮氨酸脱氢酶基因经克隆在大肠杆菌中表达，相比野生菌，其活性提高了900倍[7]。
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