全文总字数：5928字
文献综述
1.D-丙氨酸-D-丙氨酸连接酶的简介D-丙氨酸-D-丙氨酸连接酶可以催化两分子D-丙氨酸缩合为一分子D-丙氨酰-D-丙氨酸二肽。
该二肽在D-丙氨酸添加酶MurF的催化下连接到胞壁酸上[1]，胞壁酸是合成肽聚糖的前体，肽聚糖是细胞壁的主要成分，因此D-丙氨酸-D-丙氨酸连接酶对细胞物理结构的稳定至关重要[2]。
酶的ATP结合超家族共同拥有一个称为ATP结合折叠的非典型核苷酸结合位点。
这些酶在日常生活的许多生化反应中都有着广泛应用。
其中ATP结合酶D-丙氨酸-D-丙氨酸连接酶（Ddl）是最早表现出特征的ATP结合酶之一，它催化两个D-丙氨酸分子的能量依赖性结合形成D-丙氨酰-D丙氨酸二肽，因此对于细胞壁生物合成至关重要。
由于这一重要作用，Ddl已被作为抗生素药物靶标加以研究，并已被确定为二线抗结核药D-cy closerine（DCS）的主要靶标[3]。
D-丙氨酸-D-丙氨酸连接酶（Ddl）被单价阳离子K 激活，尽管有临床相关性和数十年的研究，但尚未阐明这种激活的发生方式。
研究证明，活化的单价阳离子与嗜热栖热菌的Ddl的活性位点结合，并使用生化和结构化相结合的方法来促使单价阳离子激活。
研究发现嗜热栖热菌Ddl是II型单价阳离子激活的酶，在没有单价阳离子的情况下仍保持活性。
剩余内容已隐藏，您需要先支付 10元 才能查看该篇文章全部内容！立即支付
